Spis treści:
1. Co to są białka
2. Struktury białek
3. Znaczenie dla organizmu
4. Właściwości białek
5. Podział białek
6. Występowanie
7. Właściwości fizyczne
8. Właściwości chemiczne
a) denaturacja i koagulacja białek
b) reakcja ksantoproteinowa
c) reakcja biuretowa
d) wysalanie
Ad.1
Białka (inaczej polipeptydy) są to wielocząsteczkowe związki organiczne składające się z długich łańcuchów połączonych ze sobą aminokwasami, które są związkami organicznymi zawierającymi w cząsteczce przynajmniej jedną grupę aminową ?NH2 i karboksylową COOH. Białka są materiałem budulcowym tkanek ludzkich oraz zwierzęcych (u człowieka stanowią ok. 56% suchej masy ciała). Wchodzą w skład krwi, mleka, mięśni, chrząstek, skóry, sierści, paznokci, piór, kopyt, rogów itd. Są nimi również hormony, antybiotyki, toksyny bakteryjne i wiele innych. Z około 22 rozmaitych aminokwasów mogą powstać wprost nieograniczone struktury, kombinacje, zestawienia. Precyzyjne ich ułożenie decyduje o rodzaju białka. Nasz organizm nie umie magazynować większych ilości białka, toteż zapotrzebowanie na nie powinno być codziennie zaspakajane. Niektóre cegiełki, czyli aminokwasy, nasz ustrój potrafi sam sobie skonstruować (syntetyzować), o ile ma odpowiedni budulec i wówczas nazywamy je nie niezbędnymi (endogennymi), ale u dzieci – 10, a u dorosłych – 8 aminokwasów musi przyjść z pożywienia z zewnątrz, bo organizm nie daje rady ich stworzyć, a są one niezbędne dla życia, dlatego też zostały one nazwane niezbędnymi (egzogennymi). Wystarczy, że brakuje jednego, a już wszystko jest zachwiane.
Podstawowymi pierwiastkami, które budują cząsteczki białek są węgiel (43-56%), tlen (12-30%, azot (10-32%), wodór (60-10%), siarka (0,2-4%) oraz fosfor (0-5,5%). Poza tym w skład białek mogą wchodzić jony metali, na przykład jony molibdenu, miedzi, żelaza, magnezu, cynku, manganu.
Ad.2
Pierwszorzędowa struktura białek określa ilość i sekwencję aminokwasów w łańcuchu. Różne usytuowanie łańcucha polipeptydowego w przestrzeni decyduje o wtórnej strukturze białka. Wyróżnia się trzy rodzaje tej struktury: drugorzędową, trzeciorzędową oraz czwartorzędową. Struktura drugorzędowa określa ułożenie utworzonych łańcuchów w przestrzeni. Struktura trzeciorzędowa określa najkorzystniejsze uporządkowanie przestrzenne części białka z punktu widzenia energetycznego. Natomiast struktura czwartorzędowa określa W utrwaleniu struktury wtórnej białka uczestniczą wiązania wodorowe, disiarczkowe, jonowe, tioestrowe oraz estrowe. Struktura białek warunkuje ich fizyczne, chemiczne, a co z tym ściśle związane, biologiczne właściwości poszczególnych białek.
Ad.3
Znaczenie białek dla organizmu ludzkiego jest olbrzymie. Na nich opiera się zdrowie i witalność człowieka. Chociaż białko po spaleniu może dostarczyć energii, to główną jego rolą jest dostarczanie materiału budulcowego dla komórek i tkanek. Z białkiem to jest tak: jeśli go za dużo – może szkodzić, jeśli za mało – też bardzo niedobrze. Naturalnie odnosi się to do dłużej trwającego nadmiaru czy niedoboru. Krótkotrwałe okresy nie robią organizmowi szkody. Daje on sobie z nimi radę. Ale, gdy przez długi czas w ustroju brakuje białka, to zostaje upośledzonych wiele czynności życiowych np. zmniejsza się sprawność fizyczna i umysłowa, spada odporność na choroby, dochodzi do zaburzeń ogólnoustrojowych wywołujących poważne zmiany biologiczne i morfologiczne w tkankach i narządach, które to zaburzenia mogą prowadzić nawet do śmierci. Z kolei spożywanie zbyt dużej ilości białek – stosowane często przez sportowców – ma podobny rezultat jak spożywanie zbyt dużej ilości węglowodanów czy tłuszczów. Nadwyżka taka będzie przemieniana w wątrobie na tłuszcz, co w rezultacie zamieni się w niepotrzebny balast – tkankę tłuszczową.
Ad.4
Właściwości białek są bardzo wrażliwe na nawet niewielki zmiany w środowisku, w którym się znajdują.
Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Z reguły związki te są rozpuszczalne w wodzie. Niektóre z nich mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją. Ze względu na wielkość cząsteczek, białka tworzą w wodzie roztwory koloidalne. Ponieważ aminokwasy, które wchodzą w skład cząsteczek białek nadają im określony ładunek, rozproszone cząsteczki maja charakter hydrofilowy, co chroni je przed łączeniem je w większe zespoły. Białka wykazują efekt Tyndalla, nie przenikają przez błony półprzepuszczalne, podlegają peptyzacji oraz koagulacji. Efekt Tyndalla jest jednym z najbardziej charakterystycznych zjawisk obserwowanych w układach koloidalnych. Jest to rozproszenie światła przez drobne cząstki zawieszone w ośrodku ciekłym, względnie gazowym, czyli w tzw. ośrodku mętnym (na przykład kurz czy mgła w powietrzu, mleko w substancji), w której na skutek ruchu cieplnego zachodzą fluktuacje gęstości działające podobnie jak w zawiesinie. Światło rozproszone jest na ogół częściowo spolaryzowane, przy czym w ośrodku składającym się z cząsteczek niedipolowych jest spolaryzowane całkowicie w płaszczyźnie wyznaczonej przez promienie: padający i rozproszony.
Ad.5
Ze względu na budowę i skład, dzielimy białka na proste i złożone.
Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:
1. protaminy – są silnie zasadowe, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.
2. histony – podobnie jak protaminy są silnie zasadowe i dobrze rozpuszczają się w wodzie; składniki jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), czyli są obecne także w erytroblastach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.
3. albuminy – białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.
4. globuliny -w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w większych ilościach; w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, natomiast dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
5. prolaminy – są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.
6. gluteliny – podobnie jak prolaminy – to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
7. skleroproteiny – białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, a także proliny i hydroksyproliny, nie rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy keratyna.
Białka złożone:
1. chromoproteiny – złożone z białek prostych i grupy prostetycznej – barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteiny.
2. fosfoproteiny – zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.
3. nukleoproteiny – składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteidy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie: w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.
4. lipidoproteiny – połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, Np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.
5. glikoproteiny – ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.
6. metaloproteiny – zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.
Ad.6
Białka występują w produktach pochodzenia zwierzęcego i jego przetworach czyli: mięsie zwierząt ryb, drobiu , w jajach , mleku – są to białka pełnowartościowe,( które zawierają wszystkie 9 egzogennych aminokwasów) oraz w nasionach , ziarnach , warzywach i orzechach ? są to białka niepełnowartościowe tzn. , że poszczególne produkty nie zawierają wszystkich egzogennych aminokwasów.
Ad.7
Właściwości fizyczne białek:
1. Mają charakter wielkocząsteczkowy, ich roztwory wykazują cechy koloidów
2. Wywierają ciśnienie koloidoosmotyczne.
3. Mają zdolność wiązania jonów.
4. Wędrują w polu elektrycznym dzięki posiadaniu ładunku elektrycznego (elektroforeza)
5. Ulegają wysalaniu pod wpływem soli ((NH4)2SO4, Na2SO4, NaCl)
6. Są optycznie czynne (skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego w lewo) z wyjątkiem glicyny, ?-alaniny.
7. Ścinają się pod wpływem wysokiej temperatury.
8. Mają duży współczynnik załamania światła (który zależy liniowo od stężenia)
9. Pochłaniają światło UV przy 280 nm.
Ad.8
Właściwości chemiczne białek:
a)Denaturacja białek, która polega na całkowitym zniszczeniu ich struktury, zachodzi na skutek działania wysokiej temperatury, mocznika, stężonych i mocnych kwasów, zasad i detergentów. Różne białka są w niejednakowy sposób wrażliwe na działanie czynników denaturujących. Denaturacja jest to proces praktycznie nieodwracalny. W przypadku białek o prostej budowie wykazano odwracalność tego procesu i nazwano go renaturacją. Denaturacja białek powoduje utratę przez nie właściwości biologicznych, przy czym zostaje zachowana ich struktura pierwszorzędowa, natomiast procesem odwracalnym jest koagulacja białek.
b) reakcja ksantoproteinowa ? jest reakcją charakterystyczna dla białek, polega na działaniu stężonym kwasem azotowym(V) HNO3 na białka. Wskutek reakcji nitrowania reszt aminokwasów zawierających pierścień aromatyczny (fenyloalanina, tryptofan, tyrozyna) powstają związki o żółtym zabarwieniu.
c) reakcja biuretowa ? jest drugą reakcją charakterystyczną w której w wyniku działania roztworu CuSO4 w środowisku silnie zasadowym powstaje związek kompleksowy posiadający fioletowe zabarwienie. Nazwa jej bierze się stąd, że reakcji tej ulega również biuret (produkt kondensacji mocznika, dimocznik o wzorze H2N-CO-NH-CO-NH2), w którym występuje wiązanie peptydowe.
d) Niewielkie stężenie soli nieorganicznych zwiększa rozpuszczalność białek. Jeżeli jednak stężenie soli będzie wzrastać, korzystny wpływ jonów soli na rozpuszczalność białka ustaje, a przy dużym stężeniu soli białka rozpuszczalne w wodzie będą się wytrącać z roztworów wodnych. Proces ten nazywa się wysalaniem. Stężenie soli potrzebne do wysolenia zależy od właściwości białka i od pH środowiska. Białka najłatwiej wysolić w ich punkcie izoelektrycznym, ponieważ wtedy ich rozpuszczalność jest najmniejsza. Solą najczęściej stosowaną do wysalania jest siarczan(VI) amonu. Wysalanie białek jest procesem odwracalnym, ponieważ przez obniżenie stężenia soli, Np. dodanie rozpuszczalnika wytrącone białko można ponownie rozpuścić. Białko takie zachowuje wszystkie swoje właściwości, ponieważ wysalanie nie powoduje denaturacji białek.